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Etude du mécanisme de photoactivation de la protéine caroténoïde orange par cristallographie femtoseconde en série résolue dans le temps

Biologie structurale Biophysique moléculaire Sciences du vivant

Résumé du sujet

La protéine caroténoïde orange (OCP) est une protéine photoactive impliquée dans la photoprotection des cyanobactéries. Récemment, un mécanisme de photoactivation a été proposé, dans lequel l'état S2 initialement excité produit plusieurs états excités caractérisés par des durées de vie distinctes (ICT, S1, S*), mais aucune confirmation structurale n’a pu être apportée à ce jour. Un seul de ces états excités est le précurseur de l'état biologiquement actif de l’OCP, formé à l’échelle de la seconde. Afin de comprendre le mode d’action de l’OCP, nous proposons de la « filmer en pleine action », grâce à la cristallographie résolue en temps. Spécifiquement, nous proposons de caractériser les structures des états intermédiaires formés de l’échelle de la femtoseconde à la milliseconde, en réalisant une expérience de cristallographie résolue en temps ultra-courts. Cette expérience rééquerrera l’utilisation d’un laser à électrons libres (XFEL). Parallèlement, nous utiliserons la nouvelle ligne de lumière ID29 de l’ESRF, dédiée à la cristallographie résolue en temps, pour déterminer les structures des états intermédiaires se formant ultérieurement, de l'échelle de la milliseconde à la seconde. Notre projet de biologie structurale intégrée permettra de visualiser les changements conformationnels subis par l’OCP lors de sa photoactivation, de l'échelle photochimique (centaines de femtosecondes) à l'échelle photobiologique (secondes). Il ouvrira ainsi la voie à une compréhension détaillée du mécanisme de photoactivation et à l’exploitation de l’OCP en optogénétique ou comme « fusible moléculaire » dans les systèmes photosynthétiques biomimétiques.

Laboratoire

Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble
DBSCI
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