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Machinerie d'assemblage du site actif de l'hydrogénase à [FeFe]

Biologie structurale Chimie biologique Sciences du vivant

Résumé du sujet

Afin de répondre au problème de la crise climatique, l’humanité se doit de trouver rapidement des sources d’énergie renouvelables et décarbonées. Une solution prometteuse est l’utilisation du dihydrogène (H2), dont la production peut être réalisée grâce à des enzymes : les hydrogénases à [FeFe]. Ces dernières catalysent la réaction réversible d’oxydation du dihydrogène grâce à un site actif consistant en un complexe métallique désigné « H-cluster ». Sa biosynthèse est un processus complexe qui implique trois maturases : les protéines HydG, HydE et HydF. Même si ces dernières années, des progrès importants ont été réalisés, la compréhension complète de ce processus nous est encore inaccessible, du fait notamment de la complexité des réactions chimiques impliquées. C’est pour cette raison que nous souhaitons réaliser une étude structurale combinée à un suivi pas à pas de la réaction par spectroscopie pour identifier et caractériser les différents intermédiaires de la réaction d’une des enzymes clés du processus. Ce projet est une collaboration étroite entre deux équipes du CEA leaders dans l’étude des relations structure–fonction des métalloprotéines sensibles à l’oxygène. Le doctorant bénéficiera d’un environnement scientifique et technique idéale pour réaliser cet objectif, ceci étant particulièrement important dans la perspective du développement d’une économie de l’hydrogène.

Laboratoire

Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble
DBSCI
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